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SGS utilise une combinaison de techniques biophysiques et d'approches orthogonales plus sensibles afin de pouvoir procurer une vue d'ensemble des structures secondaires et tertiaires de protéines présentes au sein de formulations biopharmaceutiques.

Générer un environnement stable pour un produit médicamenteux biopharmaceutique est une étape cruciale pour garantir une durée de vie du produit longue. Afin de garantir l'activité et l'efficacité d'une molécule protéique, les paramètres les plus critiques sont la préservation de la conformation de la protéine (structure tertiaitre ou 3D), le repliement de la molécule (structure secondaire) ainsi que la bonne association des sous-unités (structure quaternaire). Collectivement, ces paramètres sont dénommés « structure d'ordre supérieur » (HOS, de l'anglais High Order Structure) et peuvent être extrêmement influencés par l'environnement de formulation, le processus de fabrication et les conditions de stockage.

Cependant, le suivi analytique de la conformation protéique est souvent omis par manque de temps. D'autant plus que les techniques habituellement employées sont très complexes et que d'autres manquent de sensibilité.

Nous proposons à la fois des méthodes d'analyses biophysiques traditionnelles et des approches complémentaires plus sensibles afin de d'obtenir une vue complète de ces « HOS » présentes au sein de formulations biopharmaceutiques.

Les Analyses biophysiques ont aujourd'hui une place très importante dans le processus de caractérisation de nouveaux médicaments biopharmaceutiques. Les analyses utilisées peuvent être décrites comme un éventail de disciplines complémentaires qui utilisent essentiellement des techniques physiques pour étudier et caractériser des systèmes biologiques.

Nous proposons un large éventail d'analyses pour l'élucidation de la structure protéique 3D, notamment l'application des techniques de spectroscopie, de thermodynamique et d'hydrodynamique :

  • Dichroïsme circulaire (CD) ;
  • Spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier (FT-IR) ;
  • Analyse calorimétrique différentielle (DSC) ;
  • Fluorescence intrinsèque et extrinsèque ;
  • Diffusion dynamique de la lumière (DLS) ;
  • Chromatographie d'exclusion-diffusion avec diffusion laser multi-angle (SEC-MALS) ; 
  • Ultracentrifugation analytique de la vitesse de sédimentation (SV-AUC).

De par ces analyses, nous sommes en mesure de fournir des informations précieuses sur les structures secondaires, tertiaires et quaternaires des molécules protéiques telles que les anticorps monoclonaux et ainsi obtenir une preuve que la molécule conserve une stabilité conformationnelle.

Pour obtenir une analyse conformationnelle précise de vos protéines, contactez-nous dès aujourd'hui.